Archivo mensual: enero 2008

Lo que diga la rubia

Uno no deja de asombrarse de la perseverancia de la Iglesia Católica en afectar a la balanza de votos de un país como es España:

“Hablamos como pastores de la Iglesia que tienen la obligación y el derecho de orientar el discernimiento moral que es necesario hacer cuando se toman decisiones que han de contribuir al pleno reconocimiento de los derechos fundamentales de todos y a la promoción del bien común. [..] Si bien es verdad que los católicos pueden apoyar partidos diferentes y militar en ellos, también es cierto que no todos los programas son igualmente compatibles con la fe y las exigencias de la vida cristiana, ni son tampoco igualmente cercanos y proporcionados a los objetivos y valores que los cristianos deben promover en la vida pública [..] no pretendemos que los gobernantes se sometan a los criterios de la moral católica. Pero sí que se atengan al denominador común de la moral fundada en la recta razón y en la experiencia histórica de cada pueblo [..] . “Es preciso afrontar – señala el Papa – con determinación y claridad de propósitos, el peligro de opciones políticas y legislativas que contradicen valores fundamentales y principios antropológicos y éticos arraigados en la naturaleza del ser humano, en particular con respecto a la defensa de la vida humana en todas sus etapas, desde la concepción hasta la muerte natural, y a la promoción de la familia fundada en el matrimonio, evitando introducir en el ordenamiento público otras formas de unión que contribuirían a desestabilizarla, oscureciendo su carácter peculiar y su insustituible función social”. [..] No es justo tratar de construir artificialmente una sociedad sin referencias religiosas, exclusivamente terrena, sin culto a Dios ni aspiración ninguna a la vida [..] la nueva asignatura, de carácter obligatorio, denominada “Educación para la ciudadanía”, que lesiona el derecho de los padres – y de la escuela en colaboración con ellos – a formar a sus hijos de acuerdo con sus convicciones religiosas y morales. Es necesario promover un gran pacto de Estado sobre la base de la libertad de enseñanza y la educación de calidad para todos. [..] Una sociedad que quiera ser libre y justa no puede reconocer explícita ni implícitamente a una organización terrorista como representante político de ningún sector de la población, ni puede tenerla como interlocutor político.

Extracto de la nota de la comisión permanente de la conferencia  episcopal española ante las Elecciones  Generales de 2008.

Se habrían ahorrado mucho texto con un: Votar al Partido Popular. Yo desgraciadamente no soy católico, así que tendré que decidir por mi mismo. Para los que lo sean, ya saben: lo que diga la rubia…

(Aclaración: Este post no pretende ofender a ninguna rubia, siento cualquier comparación que resulte molesta)Fuente del texto en El País

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Enfermedades asociadas al envejecimiento (II/V): Desenredando la maraña

(->Sigue de I/V) El efecto del estrés oxidativo nos ha dado una buena visión del alcance que algunos fenomenos celulares tienen sobre la esperanza de vida de un organismo. Existen sin embargo más agentes físicos y químicos que pueden afectar a una célula de manera similar a lo que ocurre con el estrés oxidativo. Ejemplos de estrés celular son también la radiación UV, los cambios de pH (acidificación o basificación), el estrés térmico (aumento de la temperatura), presencia de metales pesados, pesticidas, etc. Al igual que en el caso de las especies reactivas del oxígeno estos tipos de estrés pueden dañar varios componentes celulares: DNA, lípidos y proteínas. Vamos a continuar viendo el efecto de estos factores en las proteínas, ya que conociendo que el estrés oxidativo las daña gravemente y que estos otros factores son igualmente capaces de hacerlo, surge una pregunta interesante: ¿Cómo consigue nuestro organismo proteger y reparar las proteínas dañadas, sus “obreros especializados”?

Desenredando la Maraña

Si alguna vez habeís visto una representación de una célula probablemente os imaginéis un “mar” donde se encuentran los componentes celulares. La realidad es que una célula es más parecida al metro de Tokio en hora punta, para que la esta pueda sobrevivir toda su maquinaria, en especial sus proteínas deben estar en perfecto estado. Un ambiente tan aglomerado conlleva que todas las interacciones tienen que ser altamente especificas y normalmente transitorias. Algunas proteínas deben realizar su trabajo 10000 veces por segundo mientras otras pueden tardar horas en terminar un único ciclo de trabajo. Los errores cometidos son practicamente nulos y las interacciones inespecificas prácticamente inexistentes, algo especialmente paradójico si comprendemos que las proteínas son máquinas con gran movilidad. La solución a este problema viene dada por un conjunto de proteínas llamadas chaperonas (literalmente acompañantes) o proteínas de choque térmico (Hsp: del inglés Heat Shock Proteins). Estás proteínas trabajan en condiciones basales (normales) pero se producen en gran cantidad frente a los estreses antes mencionados, si una célula carece de algunas de estas proteínas su viabilidad en las condiciones de estrés es nula, ya que necesita que las chaperonas protejan y reparen al resto de proteínas dañadas. ¿Pero como se repara a una proteína?

Un posible huevo frito en cada célula

Para entender como se puede reparar una proteínas es indispensable conocer como se estropean. Cuando freimos un huevo, la ovoalbúmina que contiene la clara cambia de un color translucido a blanco (esto lo podemos hacer también usando alcohol, por ejemplo). La razón es que esta proteína se desnaturaliza (Abandonan su estado nativo,natural o correctamente plegado) y se unen formando agregados tan grandes que dispersan la luz visible (por eso el huevo frito es blanco). Estas interacciones se producen porque el calor desorganiza la estructura perfectamente plegada y ordenada de la proteína y expone al exterior partes muy hidrofóbicas que al igual que gotas de aceite en agua tienden a juntarse formando conjuntos cada vez mayores. Imaginaros ahora todos esos factores: pH, temperatura, estrés oxidativo, metales pesados, pesticidas… “presionando” para convertir la célula en un pequeño huevo frito.

Los salvavidas celulares

Desde la creación de una proteína hasta su eliminación las chaperones celulares se encargan de cubrir las zonas hidrofóbicas que se exponen, ayudarlas a plegarse cuando se forman he incluso ayudarlas a cruzar compartimentos celulares. Sin embargo, la capacidad de estas proteínas para mantener la célula sana es limitada y si el estrés es muy fuerte o mantenido en el tiempo la desnaturalización desborda a las chaperonas y la agregación es imparable poniendo en riesgo la vida de la célula.

Placas de agregados en la enfermedad de Alzheimer

Este es un problema compartido por todos los organismos pero que en el caso de los humanos tiene especiales implicaciones por su relación directa con el Alzheimer (como se observa en la imagen de la derecha, la aparición de Cuerpos de Lewy o placas amieloides constituidas por un tipo de proteína agregada, fuente American Health Assistance Foundation), el Parkinson, enfermedades prionicas (como Creutzfeld-Jacob) y otras enfermedades neurodegenerativas. Y es que esta demostrado que estas enfermedades son causadas (en gran parte) por proteínas concretas que forman fibras o agregados de una forma caracteristica en cada caso. Estas enfermedades son, por tanto, el resultado de la acumulación de diferentes y repetidos estreses a lo largo de la vida del individuo por lo que según pasan los años las posibilidades de sufrirlas es mayor (sin descuidar, por supuesto, los condicionantes genéticos, que pueden variar enormemente la probabilidad de sufrirlas). Además las proteínas agregadas en estas enfermedades sirven como “semillas” y “moldes” para extender su estado entre las proteínas sanas de forma exponencial.

Ovillos de lana y el gato que juega con ellos

A finales de los años 90, Susan Lindquist, investigadora del MIT descubrió un paso más en este proceso: una chaperona, llamada Hsp104, que era capaz de eliminar agregados y fibras. Algo realmente impresionante, especialmente si tenemos en cuenta que las fibras de proteínas estan siendo estudiadas para hacer nanomateriales por su resistencia similar a la del acero. Más interesante aun era el hecho de que era capaz de revertir esas proteínas dañadas a su estado nativo o natural con capacidad funcional normal.

Proteinas prionicas desagregadas por Hsp104 (by J. Shorter)

(Imagen superior: Imagenes de microscopía electrónica de una incubación de Hsp104 con una proteína de tipo prionica, como la de la enfermedad de las vacas locas o el Creutzfeld-Jacob), se observa como las fibras van siendo eliminadas por la acción de Hsp104 . Autor: J. Shorter). 

Esquema de Hsp104 y Hsp70 solubilizando un agregado

(Imagen superior: Las proteínas que sufren un estrés pueden desnaturalizarse o plegarse de forma incorrecta, las chaperonas celulares como Hsp70 (A) facilitan el correcto plegamiento. Si las proteínas agregan (B) Hsp104 sola o en  compañia de otras chaperonas se encargan de solubilizar el agregado y renaturalizarlas) Hsp104 es una proteína procendente de levaduras y de la que se han encontrado homólogos (proteínas que realizan la misma función y que son similares en estructura) en plantas, otros hongos y bacterias. Todavía hoy se desconoce cual es la proteína o proteínas que realizan esta función en animales. Descubrirla y saber como actuar sobre la Hsp104 de humanos podría facilitar una herramienta eficaz para luchar contra las enfermedades neurodegenerativas. Ya que estas proteínas parecen capaces de deshacer cualquier maraña.

Referencias y enlaces relacionados

  • Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease. Chiti F. & Dobson CM. Annual Review of Biochemistry, 75 (2006)
  • Hsp104: A Weapon to Combat Diverse Neurodegenerative Disorders. Shorter J. Neurosignals, 16 (2008)
  • Role of Intermolecular Forces in Defining Material Properties of Protein Nanofibrils. Knowles TP et al. Science, 21 (2007)
  • Todo sobre el Alzheimer (El Mundo)
  • Parkinson Y Alzheimer: de la una a la otra (Medicina.edu)

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¡¿Y todo esto por un tipo que no existe?!

(Resumen de Bettina de los acontecimientos de los últimos 2000 años: guerras, conquistas, inquisición, atentados, luchas de poder, formación y ruptura de estados, persecución de ideas… y por supuesto los 15 minutos de subida al monte Naranco (Oviedo) con su gran Cristo en la cumbre…)

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Pretéritos imperfectos

Contaban los miembros del comando Araba de ETA, desarticulado en 1994, que por media docena de veces colocaron una furgoneta bomba en el peaje de Usansolo para intentar matar a José María Atutxa, siendo este Consejero de Interior del País Vasco. Probaron también con un maletín bomba en la boda de su hijo y en otras ocasiones con un rifle desde larga distancia. Era una época en la que Atutxa probablemente era más valorado fuera del Euskadi que dentro.

En esa época, concretamente en 1994, Italia elegía Presidente de la República con la aparición del millonario Silvio Berlusconi al frente de Forza Italia, quién había bombardeado a los italianos con autobombo desde sus tres cadenas de televisión: consiguió el 21% de los votos pero su mandato acabó pronto, la coalición de partidos conocida como La liga, sucumbió a sus debates internos propiciando la entrada del izquierdista Romano Prodi al frente del país en 1996.

Tras las elecciones autonómicas vascas de 2001, con el PNV como ganador, José María Atutxa fue designado Presidente del Parlamento Vasco (Cargo que mantenía desde 1998). Uno de los hechos más relevantes de esa legislatura fue la ilegalización de Herri Batasuna, Euskal Herritarrok y Batasuna y la orden de disolución que fue ratificada por el tribunal constitucional en 2003. Lo que obligaba al Presidente del Parlamento Vasco, Atutxa, a disolver e impedir la entrada de estos en el parlamento. Este se nego interprentando que esa resolución atentaba contra el autogobierno vasco: “Nunca actué en defensa del grupo [Batasuna]. Mi pretensión era no pisotear la Ley del Parlamento”-contaba hoy Atutxa al diario Público. 2001 era también el año de la victoria de Berlusconi, quien se mantuvo como Presidente de la República hasta 2006 en un mandato rodeado de sombras: duras políticas de inmigración, alineación con la administración Bush en la invasión de Iraq, la ultraconservadora ley de derechos de los embriones, el cambio de la constitución que le otorgaba más poder y una posible inmunidad, sospechas de corrupción y un evidente populismo promulgado desde los medios de comunicación que controlaba. Fue otra vez Romano Prodi, contra pronostico (y, curiosamente, gracias a una ley que pretendía perpetuar a Berlusconi en el poder), el que consiguio desbancarle del poder, formando en 2006 un gobierno que se mantenía unido con tiritas.

La casualidad ha querido que esta misma semana Romano Prodi haya dimitido tras perder una moción de confianza en el senado, abriendo la puerta de entrada a Berlusconi a la presidencia, y que José María Atuxa haya sido condenado por el Supremo a año y medio de inhabilitación (.pdf).

Berlusconi empezará esta semana como heroe y posible salvador de Italia y Atutxa como villano y colaborador de los terroristas. Y parece que a nadie le importa todo lo que ha pasado.

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Química y Física en acción: Experimenta en la Universidad (UPV)

La Universidad del País Vasco por medio de la Facultad de Ciencia y Tecnología está desarrollando la segunda edición del programa Química en Acción y la primera de Física en Acción. Estos programas estan  dirigidos a estudiantes de 2º de bachillerato y tienen como finalidad potenciar el interes de los estudiantes por la ciencia y en especial en estas dos ramas. Los alumnos podrán experimentar en laboratorios de la universidad bajo la supervisión de profesores universitarios con los que también podrán conversar. El programa de Química en Acción ya esta en marcha pero todavía es posible apuntarse al de Física en Acción, preparado para el 28 de enero hasta el 7 de febrero. Así que si sois estudiantes de 2º bachillerato apuntaros rápido: ¡seguro que merece la pena! 

Por cierto que a pesar de trabajar allí me he encontrado con el pastel montado sin saber nada antes…

Ya que estamos en faena el lunes comienza la olimpiada de Biología, también dirigida a estudiantes de bachillerato y que coordina el Dr. Alberto Vicario.

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Si bebes anticongelante, no conduzcas

Un capítulo de House me recordó una anécdota que Jose M. Macarulla (Gran investigador y profesor galardonado con la Gran Cruz de Alfonso X el Sabio) nos contó en una clase. Al parecer no es excesivamente extraño que de vez en cuando aparezcan casos de envenenamiento por tomar anticongelante, muchas veces por descuido al confundirlo con vino (sin comentarios…). La intoxicación por anticongelante se produce porque este contiene etilenglicol cuyo metabolismo produce acido oxálico. Este se une al calcio formando cristales en los riñones pudiendo ocasionar un fallo renal grave. La solución simple y efectiva que durante muchos años se ha utilizado para evitarlo es consumir alcohol (o inyectarlo en vena). En el caso que nos contó Macarulla la cura fue una buena botella de whisky.

La razón de esta borrachera radica en que para metabolizar el anticongelante se utilizan las mismas enzimas que para el alcohol, en especial la Alcohol Deshidrogenasa (ADH). Al incorporar alcohol (etanol) se produce una competencia con el anticongelante: es como un colador por donde pasa tanto arena (alcohol) como pequeñas piedras (anticongelante), ambas compiten por los agujeros pero preferentemente pasa la arena. Así el etilenglicol se elimina sin metabolizar evitando sus graves consecuencias.

Actualmente se utiliza un antídoto: el fomepizol (.pdf).

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Enfermedades asociadas al envejecimiento (I/V): Tapando la fuga mitocondrial

Una de cada tres personas desarrollará cancer a lo largo de su vida, más de mil millones de personas en el mundo -no es una errata- sufren algún transtorno del sistema nervioso central (de las cuales 1/3 afectan al cerebro) entre ellas Parkinson, Alzheimer, Huntington… La predisposición genética a sufrirlas y el ambiente -lease alimentación, estilo de vida, habitat…- juegan un papel crucial en el desarrollo de estas enfermedades aunque de desigual manera, pero un factor las une frente al resto: son enfermedades asociadas al envejecimiento: la probabilidad de sufrirlas aumenta con la edad.

Cada vez más, aparecen claves para entender como se desarrollan estás enfermedades, datos que indican que tienen más en común de lo aparente. ¿En que se parece un tumor al Alzheimer?. Intentaré explicarlo aunque necesitaré unos cuantos capítulos de este blog. Para ello solo espero que tengaís en la cabeza un par de ideas básicas: que es una célula y cuales son sus componentes con especial interes en las proteínas.

Capítulo I: Tapando la fuga mitocondrial

La mitocondria es el orgánulo celular encargado de suministrar la energía para la actividad celular para lo que consume algunos compuestos orgánicos y oxígeno, actuando como centrales energéticas. Este orgánulo tiene gran importancia en el envejecimiento celular y como consecuencia en el envejecimiento de los organismos. Este va a ser el punto de partida para intentar comprender como aparecen y se desarrollan una multitud de dolencias y enfermedades.

Estrés oxidativo: cargando las armas

¿Por qué un un elefante vive 20 veces más que un ratón? Parcialmente porque es más grande, pero incluso corrigiendo la masa corporal, los mamíferos con alta actividad metabólica (Alta consumición de oxígeno) como los ratones, envejecen y mueren rápido, mientras que animales con un metabolísmo más lento, como los elefantes, viven más y envejecen despacio.

Esquema cadena de transporte de electrones mitocondrial

Aunque la relación inversa entre el metabolismo basal [en reposo] y la longevidad en animales se mantiene de forma general, existen algunas excepciones a la regla. Pájaros, murciélagos y humanos viven varias veces más de lo que su actividad metabólica podría sugerir. La razón radica en la velocidad en la que las especies reactivas del oxígeno (ROS [del inglés Reactive Oxygen Species]) se escapan de la cadena respiratoria mitocondrial, la sucesión de proteínas unidas a la membrana que transfieren electrones desde el NADH [un cofactor que proviene principalmente de la oxidación de los azucares y grasas] al oxígeno. De acuerdo con Gustavo Barja de la Universidad Complutense de Madrid, las palomas generan un décimo de ROS que las ratas y viven 10 veces más aunque sus metabolismos basales sean similares. “La aparición de ROS es tan lento que las palomas no tienen que esforzarse para mantener altos niveles de antioxidantes como las ratas y aun así viven más” comenta Barja. [..] Al expresar una enzima antioxidante como la catalasa (que elimina el agua oxigenada [la forma más normal de encontrar ROS]) en mitocondrias de ratones no solo se aumentaba la vida media y máxima en 5 meses sino que además la aparición de condiciones degenerativas como las patologías cardiacas y las cataratas se había retrasado.

(Extracto traducido de Plugging the mitochondrial Leak, Nick Lane, The Scientist, March 2006. Esquema modificado de Wikipedia)

Como refleja este artículo, la generación de energía en la mitocondria puede producir sustancias peligrosas para un organismo, los ROS. Que se generen una menor cantidad, por poseer un sistema más eficiente (caso de la paloma), o una eliminación artificial, como en el experimento de la Catalasa, incrementa la esperanza de vida del organismo. Pero ¿Por qué son tan peligrosas estas especies reactivas?.

ROS: Balas contra proteínas, lípidos y el DNA

Como su propio nombre indica los ROS son altamente reactivos, esto quiere decir que tienen un gran potencial para afectar de forma incontrolada a otras moléculas, con especial gravedad cuando reaccionan con proteínas y con DNA, pudiendo dañarlos irreversiblemente. Adicionalmente están relacionados con la disminución en el número de mitocondrias, una caracterisitica típica de las células en la vejez. El daño se puede producir gracias a intermediarios, que junto a los ROS son también conocidas como radicales libres. En el caso del DNA pueden generar mutaciones y degenerar en multitud de dolencias incluidos los tumores. Pero de momento nos fijaremos más en las proteínas. Estas moléculas son máquinas muy complejas que llevan a cabo infinidad de actividades dentro de una célula. Si la mitocondria era la central energética celular, las proteínas son los trabajadores especializados. Mantener estas maquinas en perfecto estado es vital para el funcionamiento celular. Si los ROS pueden afectar gravemente a las proteínas ¿no sería razonable pensar que en la evolución han aparecido estrategias para evitar ese daño?

Protegiendose de los efectos de los ROS

Las proteínas estan compuestas por una secuencia aminoácidos que define su estructura y función. Dentro de los aminoácidos los hay más sensibles a ser afectados por radicales libres, en especial uno: la cisteína. Este aminoácido es una diana perfecta para los ROS debido a su composición (Grupo -SH).

Cisteinas en citocromo C oxidasa

Recientemente el grupo dirigido por el Dr. Christian Behl (al que tuve el placer de escuchar hace un par de meses) ha demostrado como se las ingenia la naturaleza para solucionar este problema. El análisis de más de 200 especies animales ha denotado una gran variedad en la frecuencia con la que se utilizan cisteínas en las proteínas codificadas por la mitocondria (Panel derecho: Citocromo C oxidasa de T. solium, un organismo anaeróbico; de humano, con alta esperanza de vida y de C. elegans, un gusano con baja esperanza de vida. En rojo se marca el número de cisteínas, la cuales no suponen un problema para un organismo que no consume oxígeno como el T. solium). Además existe una clara relación inversa entre la esperanza de vida de una especie animal y el % de cisteínas que se codifican en su mitocondria. (Figura inferior, esperanza de vida (lifespan) y el % de cisteinas mitocondriales (mCys) en diferentes especies animales: mamíferos (rojo), pájaros (púrpura), reptiles (azul), anfibios (naranja), peces (amarillo), insectos (cian), crustaceos (rosa) y arañas (marrón)).

Diferencias entre especies animales en el porcentage de cisteinas

Conclusiones

Desde la aparición de una atmósfera rica en oxígeno han pasado más de 2000 millones de años, desde entonces los seres vivos han tenido que “aprender” a convivir con ella y en el caso de los organismos aeróbicos, a utilizarla para aprovechar la energía de multitud de compuestos químicos. Sin embargo, al igual que un motor de combustión, las reacciones de estos procesos no son perfectas y producen fugas en forma de especies reactivas del oxígeno capaces de alterar enormemente el status quo celular. La evolución ha brindado herramientas a los animales para protegerse, ya sea optimizando la utilización del oxígeno en la mitocondria, generando antioxidantes que los capture, o rediseñando sus proteínas para eliminar las dianas clave de este proceso. Como consecuencia, los animales que mejor han sabido adaptarse a esta situación son también los que poseen esperanzas de vida más largas y menor probabilidad de sufrir un amplio espectro de enfermedades.

(Siguiente capítulo: Desenredando la maraña)

Referencias y enlaces relacionados

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Bioluminiscencia: de la Naturaleza a la Biotecnología

“Científicos crean gatos con piel fluorescente”, un curioso titular que encontré en la portada de Menéame. ¿Qué ha movido a los investigadores a hacerlo? o ¿Cómo lo han conseguido? son preguntas bastante normales en estos casos. Mucha gente cree que este tipo de ensayos son solo excentricidades de algunos investigadores y que no sirven para nada. Espero que algunas preguntas queden un poco más claras:

¿Cómo brilla la naturaleza?

¿Quién no se ha maravillado alguna vez con una luciérnaga? ¿o al ver uno de esos monstruos de las profundidades con sus anzuelos luminosos en algún documental?. La naturaleza tiene sus trucos para emitir luz de una forma increiblemente sofisticada.Los seres vivos pueden emitir luz (bioluminiscencia) gracias a la quimioluminescencia, fosforescencia o fluorescencia. Estos dos últimos son  procesos similares que requieren recibir luz externa previamente. Todos hemos visto ambos alguna vez: los materiales fosforescentes brillan despues de “haberse cargado de luz” mientras que la fluorescencia es un acto instantaneo (¿Quien no ha visto a un policía en la tele buscando sangre con una lampara de UV?). La quimioluminiscencia en cambio genera luz a partir de una reacción química.

Luciérnaga americana (American Firefly), Algas fosforescentes y medusa que emite luyz gracias a una prote�<p><p><p>na fluorescente (GFP)Dos de los procesos naturales más utilizados por la biotecnología son  también dos de los procesos bioluminiscentes más sofisticados e interesantes: El producido por las luciérnagas y el de las medusas fluorescentes.

¿Cómo brilla una luciérnaga? Las luciérnagas sintetizan una sustancia denominada luciferina que es oxidada con la ayuda de un enzima, la luciferasa (No se comieron mucho la cabeza con los nombres y por si os pica la curiosidad proviene de Lucifer), esta reacción es altamente eficaz, prácticamente sin perdida de energía ¡Una bombilla incandescente solo utiliza eficazmente un 10% de la energía!.

¿Cómo brilla una medusa? Las medusas fluorescentes son probablemente el sumum de la sofiticación en bioluminiscencia. Poseen una proteína capaz de recibir luz de alta energía (normalmente en el rango del UV) denominada GFP (Green Fluorescence Protein) que emite fluourescencia en el rango de la luz verde (Aunque modificaciones biotecnológicas han conseguido proteínas que emiten en prácticamente todo el espectro visible). Las medusas no son ni con mucho los únicos seres marinos bioluminscentes, se cree que más del 90% de las especies animales de la porción media y abisal del océano emiten algún tipo de bioluminiscencia.

¿Cómo se utiliza la bioluminiscencia en la ciencia?

Los dos casos anteriores tienen la pecularidad de utilizar proteínas, luciferasa o GFP. Estas proteínas codificadas por sendas secuencias de DNA son “copiadas” desde su huesped original mediante un ingenioso método denominado PCR, capaz de crear millones de copias de una secuencia facilitando su posterior manipulación. Por cierto, que hoy he recibido un video musical -si, has leído bien- explicando que significa la PCR para la biotecnología (¡Solo para biofrikis!; English; ¡Gracias Isbaal y Silvia!). Estas copias pueden introducirse dentro de los organismos diana utilizando diferentes métodos, en general bastante ineficientes, pero que permiten introducir de forma permanente estas secuencias de DNA para producir estas proteínas.

Clonacion de proteinas en bacterias y esquema de GFP (link

¿Para que sirve introducir estas proteínas en otros seres vivos?

Volviendo a esos gatos siameses con los que empezamos, estos han sido manipulados genéticamente para producir GFP en sus tejidos epiteriales. La utilidad radica en que de esta manera se pueden ver facilmente los tejidos y los compartimentos que contienen esa proteína. Si además unimos a ella otra proteína (como en la imagen superior) podremos seguirla fácilmente (es decir actúan como marcadores, link):

Celulas que producen GFP-SKL wt o mutada en peroxisomas

Gracias a la ingeniería genética se ha conseguido que puedan expresarse estas proteínas (u otras que no brillen) en cualquier tejido, tipo celular o orgánulo deseado. Lo que ha permitido estudiar in vivo gran cantidad de procesos biológicos que permanecían ocultos.

Otra utilidad de estas proteínas es informar de procesos bioquímicos complejos con gran precisión, aquí algunos ejemplos:

La biotecnología ha recurrido, y lo seguira haciendolo, a la bioluminiscencia para resolver problemas concretos. Nada que ver con excentricidades ni investigaciones sin fundamento a las que a  veces, por desconocimiento, se apunta. Esto no quita para que algunas empresas utilicen estas herramientas para producir souvenirs, como los peces fluorescentes para el hogar.

“In the beginning there was nothing. God said, ‘Let there be light!’ And there was light. There was still nothing, but you could see it a whole lot better.” Ellen DeGeneres.

Algunos enlaces relacionados:

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